De aminozuren

Eigenschappen van de R-groepen en voorkomen in eiwitten:

Aminozuur Afk.

kennen

R-groep Hydro-
foob

kennen

pKa R-groep1) Polair

kennen

Geladen bij neutrale pH

kennen

Aromatisch
of Alifatisch

kennen

van der Waals
volume
Voorkomen in eiwitten

(mol %)2)

Alanine A Ala -CH3 X - - - Alifatisch 67 (zeer klein) 9,0
Cyste´ne C Cys -CH2SH X 8,3 - - - 86 (klein) 2,8
Asparaginezuur D Asp -CH2COOH - 3,9 X neg. - 91 (klein) 5,5
Glutaminezuur E Glu -CH2CH2COOH - 4,2 X neg. - 109 6,2
Fenylalanine F Phe -CH2C6H5 X - - -

Aromatisch

135 3,5
Glycine G Gly -H - - - - (Alifatisch) 48 (zeer klein) 7,5
Histidine H His -CH2-C3H3N2 - 6,0 X (pos.) - 118 2,1
Isoleucine I Ile -CH(CH3)CH2CH3 X - - - Alifatisch 124 4,6
Lysine K Lys -(CH2)4NH2 - 10,5 X pos. - 135 7,0
Leucine L Leu -CH2CH(CH3)2 X - - - Alifatisch 124 7,5
Methionine M Met -CH2CH2SCH3 X - - - - 124 1,7
Asparagine N Asn -CH2CONH2 - - X - - 96 (klein) 4,4
Proline P Pro -CH2CH2CH2- X - - - - 90 (klein) 4,6
Glutamine Q Gln -CH2CH2CONH2 - - X - - 114 3,9
Arginine R Arg -(CH2)3NH-C(NH)NH2 - 12,5 X (pos.) - 148 4,7
Serine S Ser -CH2OH - - X - - 73 (zeer klein) 7,1
Threonine T Thr -CH(OH)CH3 - - X - - 93 (klein) 6,0
Valine V Val -CH(CH3)2 X - - - Alifatisch 105 (klein) 6,9
Tryptofaan W Trp -CH2C8H6N X - - - Aromatisch 163 1,1
Tyrosine Y Tyr -CH2-C6H4OH X 10,1 X - Aromatisch 141 3,5

1): De pKa-waarden zijn die van de vrije aminozuren. In eiwitten kunnen deze enigszins verschillen van de hier gegeven waarden. Het is mogelijk om de pKa-waarden van aminozuren in een eiwit-context te berekenen.
2): Gemiddelde voor een groot aantal eiwitten. Individuele eiwitten kunnen qua aminozuursamenstelling sterk afwijken van dit gemiddelde.
Bron:
Dit is een aangepaste fusieversie van twee tabellen gevonden in Wikipedia en gecorrigeerd m.b.v. waardes gevonden in TABLE 5.1 van Mathews et al. (1999), Biochemistry, 3e druk, Addison Wesley Longman, San Francisco

Bijzondere rollen voor de aminozuren in de functie en structuur van eiwitten (weggelaten is het voorkomen van de aminozuren in de secundaire structuurelementen alfa-helix en beta-strand): OOK NOG INFO GERT VRIEND VERWERKEN!!!

Aminonzuur Afk. Rollen
Alanine A Ala Een-na-kleinste aminozuur en alifatisch. Komt relatief zeer veel voor, is 'multi-inzetbaar'. Stijver dan glycine, maar klein genoeg om slechts weinig sterische hinder te veroorzaken in de eiwitstructuur. Is in principe hydrofoob, maar wordt zowel veel in hydrofiele (buitenkant) - als in hydrofobe gebieden (binnenkant) aangetroffen. 
Cyste´ne C Cys Het zwavelatoom kan goed metaal-ionen binden (met name van zink en koper). Onder oxiderende omstandigheden (buiten de cel) kunnen (mits correct gepositioneerd ten opzichte van elkaar) twee cyste´nes samen een disulfidebrug vormen. Dit versterkt de structuur van veel extracellulaire eiwitten en maakt ze beter bestand tegen denaturatie; disulfidebruggen komen daarom vooral voor in eiwitten die in extreme omgevingen moeten functioneren, waaronder de verteringsenzymen (b.v. pepsine en chymotrypsine) en structurele eiwitten (b.v. keratine). Disulfide-bruggen worden verder gevonden in peptiden die zo klein zijn dat ze zonder disulfidebruggen geen stabiele driedimensionale structuur kunnen behouden (b.v. insuline). Hydrofoob, dus meestal aan de binnenkant van eiwitten aangetroffen. De SH-groep is in principe ioniseerbaar, maar de pKa is zodanig dat bij neutrale pH de SH-groep van cyste´ne in eiwitten niet dissocieert.
Asparaginezuur
(Aspartaat)
D Asp Gedraagt zich vergelijkbaar aan glutamaat. Bezit een hydrofiele, zure groep (negatief geladen bij neutrale pH). Zuurste aminozuur (laagste pKa R-groep). Bevindt zich door die negatieve lading bij neutrale pH vaak aan de buitenkant van een eiwit. Bindt positief geladen moleculen en ionen (met name die van calcium) en wordt daarom in enzymen die dergelijke ionen als cofactor gebruiken ingezet om deze te binden. Het komt ook vaak voor in het katalytisch centrum van enzymen in andere functies dan als cofactor-binder. Als ze zich toch aan de binnenkant van een eiwit bevinden , zijn aspartaat en glutamaat meestal ┤gekoppeld┤ aan de positief geladen aminozuren arginine of lysine (zoutbruggen).
Glutaminezuur
(Glutamaat)
E Glu Zie aspartaat qua hydrofiliciteit en positie in eiwitten; glutamaat heeft een iets flexibere keten dan aspartaat en is iets minder zuur (zie pKa in tabel hierboven). 
Fenylalanine F Phe Fenylalanine, tyrosine en tryptofaan bevatten grote, rigide aromatische groepen in hun zijketens. Het gaat hier om de grootste aminozuren. Ze zijn (net als isoleucine, leucine en valine) hydrofoob en worden dus vaak aan de binnenkant van een eiwit aangetroffen. De aanwezigheid van aromatische aminozuren maakt eiwitten spectrofotometrisch meetbaar bij 280 nm.
Glycine G Gly Kleinste aminozuur. Wordt vaak alifatisch genoemd, hoewel de zijgroep geen C-atomen bevat. Glycine is door zijn H als zijketen het enige aminozuur zonder chiraal C-atoom en het is dus niet optisch actief en er is geen sprake van een L- of een D-vorm. Het is het kleinste aminozuur en het roteert heel gemakkelijk, waardoor het de eiwitketen flexibel maakt. Het is dus een favoriet aminozuur voor turns (bochten). Het past in krappe plaatsen in het eiwit, bijvoorbeeld in de tripelhelix van collageen. Aangezien teveel flexibiliteit in een eiwit ook weer niet de bedoeling is, komt het minder voor dan het ┤opvul-aminozuur┤ alanine. Het is enigszins hydrofoob. 
Histidine H His Wordt door sommigen als basisch aminozuur gecategoriseerd, door anderen weer niet. Dit komt omdat de imidazolgroep (zo heet de aromatische ring met twee stikstofatomen die zich in de R-groep van histidine bevindt) een H+ ion kan accepteren. De pKa hiervan ligt echter zo dichtbij de 7 dat het rond neutrale pH of ongeladen of positief geladen kan zijn (afhankelijk van de locale omgeving in het eiwit). Op het moment dat de imidazolring wordt geprotoneerd, verandert de structuur van het eiwit waarin het zich bevindt. Het wordt daarom in veel enzymen gebruikt als regulatiemechanisme, waarbij de conformatie van het eiwit verandert wanneer het zich in een zuur gebied van de cel bevindt, zoals in endosomen of lysosomen. Het komt vaak voor in katalytische centra (active sites van eiwitten), bijvoorbeeld samen met Asp en Ser in de Ser His Asp katalytische triade van bepaalde proteases, zoals trypsine en chymotrypsine.
Isoleucine I Ile Isoleucine, leucine and valine hebben grote, alifatische en dus hydrofobe zijketens. Ze zijn rigide en hun wederzijdse hydrofobe interacties zijn belangrijk voor de correcte vouwing van eiwitten, waardoor ze zich dus vaak aan de binnenkant van een eiwitmolecuul bevinden.
Lysine K Lys Gedraagt zich vergelijkbaar met arginine. Bezit een lange, flexibele zijketen met een positief geladen uiteinde. De flexibiliteit van de keten maakt lysine en arginine geschikt om moleculen met veel negatieve ladingen te binden. Zo hebben bijvoorbeeld DNA-bindende eiwitten gebieden met veel arginines en lysines voor de directe interactie met het negatief geladen DNA. Hun sterke lading maakt dat deze twee aminozuren hydrofiel zijn en zich dus meestal aan de buitenkant van een eiwit bevinden. Aan de binnenkant van een eiwit zijn ze gewoonlijk ┤gekoppeld┤aan de negatief geladen aminozuren aspartaat of glutamaat (zoutbruggen).
Leucine L Leu Zie isoleucine.
Methionine M Met Altijd het eerste aminozuur van een eiwit, maar soms weer verwijderd na de translatie. Wanneer het niet wordt verwijderd, wordt het vaak zodanig gemodificeerd dat het positief geladen wordt en hierdoor bevindt het zich dan meestal aan het eiwitoppervlak. Natuurlijk niet ALLEEN maar aanwezig aan het N-terminale uiteinde van eiwitten. Wanneer het deel uitmaakt van de eiwitketen (en dus niet de N-terminus vormt) is het hydrofoob en wordt het dus meestal aan de binnenkant aangetroffen. Het bevat, net als cyste´ne, een zwavelatoom, maar dan met een methylgroep eraan in plaats van een waterstof. Deze methylgroep kan worden geactiveerd en wordt in veel enzymatische reacties ingezet waar een nieuw C-atoom aan een ander molecuul moet worden gezet.
Asparagine N Asn Dit is de amidevorm van aspartaat (amidegroep ipv carboxylgroep) en is daardoor wel polair, maar niet volledig negatief geladen. Het kan metaalionen binden (vaak die van Ca), maar niet zo goed als zijn neefje aspartaat. Kan betrokken zijn bij waterstofbruggen.
Proline P Pro Bevat een ongewoonlijke ring aan het N-uiteinde, waardoor dit covalent vastzit aan het centrale C-atoom. Proline heeft dan ook geen amino-groep, maar een imino-groep. Dit geeft proline een gefixeerde knik. Hierdoor komt het weinig voor in de secundaire structuur-elementen α helix en β sheet, maar weer wel in bochten (turns). Aangezien turns zich in het algemeen aan de buitenkant van eiwitten bevinden, bevindt proline zich dus - ondanks het feit dat het hydrofoob is - aan de buitenkant van een eiwit als het deel uitmaakt van een turn. Komt door deze ┤knik-eigenschap┤verder weinig voor in eiwitten.
Glutamine Q Gln Dit is het amide van glutamaat: amidegroep ipv carboxylgroep. Polair, maar niet volledig negatief geladen. Zie verder asparagine.
Arginine R Arg Functioneel analoog aan lysine.
Serine S Ser Serine en threonine hebben een korte keten, eindigend in een hydroxylgroep. Het waterstofatoom hiervan is gemakkelijk te verwijderen en serine en threonine dienen daarom vaak als waterstofdonoren in enzymen. Beiden zijn zeer polair en dus hydrofiel en de buitenkanten van eiwitten in waterige omgevingen bevatten dus veel serines en threonines. Verder kunnen de OH-groepen van serine en threonine worden gemodificeerd (bijvoorbeeld door er een suikergroep aan te koppelen).
Threonine T Thr Gedraagt zich vergelijkbaar met serine. Soms betrokken bij binding metaalionen (Ca2+).
Valine V Val Gedraagt zich vergelijkbaar met isoleucine and leucine. Zie isoleucine.
Tryptofaan W Trp Gedraagt zich vergelijkbaar met fenylalanine en tyrosine. Zie fenylalanine. 
Tyrosine Y Tyr Gedraagt zich vergelijkbaar met fenylalanine en tryptofaan. Zie fenylalanine. Verschil met de andere twee is dat de aromatische ring van tyrosine een OH-groep bevat. Dit maakt de R-groep een beetje polair, maar de hydorofobiciteit van de benzeenring overheerst. Het is dus het enige aminozuur dat in bovenstaande tabel zowel een kruisje bij polair als bij hydrofoob heeft staan.